Presencia de la enzima glutatión-s-transferasa en cuerpo lúteo bovino.

Autores/as

  • Adelys Márquez Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado, Venezuela
  • Aleidy Aranguren Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado, Venezuela
  • Yaritza Salas Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado, Venezuela
  • Ysabel Márquez Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado, Venezuela
  • Aura América López-Ortega Universidad Centroccidental Lisandro Alvarado, Venezuela

Resumen

El objetivo de la presente investigación fue identificar la presencia de la enzima Glutatión-S-transferasa (GST) con la técnica de inmunoflorescencia directa en cuerpos lúteos (CL) maduros y en regresión de bovinos lecheros. Para lo cual se muestrearon, 133 CL de vacas Holstein, adultas no preñadas, y con dos o más lactancias, de una explotación comercial ubicada en el municipio Jiménez estado Lara en Venezuela, sacrificadas en dos mataderos industriales. Una vez obtenidos los ovarios fueron trasladados en una solución buffer fosfato salina a una temperatura de 4 a 8 °C hasta la Unidad de Investigación “Dr Haity Moussatche” del Decanato de Ciencias Veterinarias de la UCLA (DCV-UCLA). Fueron clasificados y luego se obtuvieron cortes de 5 micras donde se determinó en cada muestra, la presencia de la enzima GST los cuales se incubaron con el anticuerpo GST diluido. Para el análisis de los resultados se aplicó estadística descriptiva. Se observó que en los CL maduros el 71,25% presentó un alto contenido de gránulos fluorescentes (presencia de la enzima) mientras que el 28,75%  restante presentó moderado contenido. Por su parte en los CL en regresión se evidenció escasa cantidad de gránulos verdes fluorescentes lo que indica poca expresión de la enzima. Se concluye que en los CL maduros hay una alta expresión de enzima GST, lo cual indica un importante mecanismo de defensa celular, porque ya se conoce que en la fase de madurez del CL el proceso de peroxidación lipídica luteal se encuentra incrementado.

Descargas

La descarga de datos todavía no está disponible.

Citas

[1] Riley J, Behrman H. Oxygen radicals and reactive oxygen species in reproduction. Proc Soc Exp Biol Med 1991; 198: 781-791.
[2] Quinlan CL, Perevoshchikova IV, Hey-Mogensen M, Orr AL, Brand MD: Sites of reactive oxygen species generation by mitochondria oxidizing different substrates. Redox Biol 2013; 1: 304-312.
[3] Minegishi K, Tanaka M, Nishimura O, Taniyaki S, Miyakoshi K, Ishimoto H, Yoshimura Y. Reactive oxygen species mediate leukocyte-endothelium interactions in prostaglandin F2α- induced luteolysis in rats. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002; 283: 1308-1315.
[4] Sawada M, Carlson J. Studies on the mechanism controlling generation of superoxide radical in luteinized rat ovaries during regression. Endocrinology 1994; 135 (4): 1645-1250.
[5] Miller J, Brzezinska-Slebodzinska E, Madsen F. Oxidative stress, antioxidants and animal function. J Dairy Sci 1993; 76(9): 2812-2823.
[6] Musicki B, Aten R, Behrman H. Inhibition of protein synthesis and hormone-sensitive steroidogenesis in response to hydrogen peroxide in rat luteal cells. Endocrinology 1994; 134 (2): 588-595.
[7] Sugino N, Nakamura Y, Takeda O, Ishimatsu M, Kato H. Changes in activities of superoxide dismutase and lipid peroxide in corpus luteum during pregnancy in rats. J Reprod Fertil 1993; 97: 347-351.
[8] Dröge W. Free radicals in the physiological control of cell function. Physiol Rev 2002; 82: 47-95.
[9] Sugino N, Kato H. The role of ischemia-reperfusion injuries in generation reactive oxygen species during luteolysis. Adv Contracep Deliv Syst 1994; 10: 95-106.
[10] Rapoport R, Sklan D, Wolfenson D, Shaham-Albalancy A, Hanukoglu I. Antioxidant capacity is correlated with steroidogenic status of the corpus luteum during the bovine estrous cycle. Biochim. Biophys Acta 1998; 1380: 133-140.
[11] Al-Gubory KH, Garrel C, Faure P, Sugino N. Roles of antioxidant enzymes in corpus luteum rescue from reactive oxygen species-induced oxidative stress. Reproduc BioMed Online 2012; 25: 551-560.
[12] Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ. Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme. Biochem J 2005; 388: 763-771.
[13] Allocati N, Federici L, Masulli M, Di Ilio C. Glutathione transferases in bacteria. FEBS J 2009; 276 (1): 58-75.
[14] Sheehan D, Meade G, Foley V, Dowd C. Structure, function and evolution of Glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily. Biochem J 2001; 360: 1-16.
[15] Al-Gubory K, Bolifraud P, Germain G, Nicole A, Ceballos-Picot I. Antioxidant enzymatic defence system in sheep corpus luteum throughout pregnancy. Reprod Res 2004; 128 (6): 767-774.
[16] Ito M, Muraki M, Takahashi F, Imai M, Tsukui T, Yamakawa N, et al. Glutathione S-transferase theta 1 expressed in granulosa cells as a biomarker for oocyte quality in age-related infertility. Fertil Steril 2008; 90 (4): 1026-1035.
[17] Carbone MC, Tatone C, Delle Monache S, Marci R, Caserta D, Colonna R et al. Antioxidant enzymatic defences in human follicular fluid: characterization and age-dependent changes. Mol Hum Reprod 2003; 9: 639-643.
[18] Suzuki K, Tatsumi H, Satoh S, Senda T, Nakata T, Fujii J, Taniguchi N. Manganese-superoxide dismutase in endothelial cells: Localization and mechanism of induction. Am J Physiol Heart Circ Physiol 1993; 265: 1173-1178.
[19] Rueda B, Tilly K, Hansen T, Hoyer P, Tilly J. Expression of superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase in the bovine corpus luteum: evidence supporting a role for oxidative stress in luteolysis. Endocrine 1995; 3: 227-232.
[20] Zhong W, Yan T, Lim R, Oberley L. Expression of Superoxide Dismutase, Catalase and Glutathione peroxidase in Glioma cells. Free Rad. Biol. Med 1999; 27(12): 1334-1345.
[21] Márquez YC, Márquez A; Fuentes M; Salas Y; López–Ortega A. Estado oxidativo de cuerpos lúteos maduros y regresivos en bovinos. Rev. Vet 2011. 22: 1, 25-31.
[22] Pullman N. Condition scoring in Fulani cattle. Tropical Ani. Health 1978; 10: 118-120.
[23] Márquez Y. Determinación de los parámetros de peroxidación lipídica en células lutéales de hembras bovinas lecheras. Trabajo de Ascenso. Decanato de Ciencias Veterinarias. UCLA. Venezuela 2001.
[24] Edna P. Procesamiento de Tejidos: Deshidratación, Aclaramiento, e Infiltración. Métodos Histotecnológicos. Registro de Patología de los Estados Unidos de América (ARP) y por el Instituto de Patología de las Fuerzas Armadas de los Estados Unidos de América (AFIP). 1995; pp. 31-33.
[25] Bob M. Orientación del Espécimen. Métodos Histotecnológicos. Registro de Patología de los Estados Unidos de América (ARP) y por el Instituto de Patología de las Fuerzas Armadas de los Estados Unidos de América (AFIP). 1995; pp. 35-46.
[26] Zangar RC, Davydov DR, Verma S. Mechanisms that regulate production of reactive oxygen species by cytochrome P450. Toxicol Appl Pharmacol 2004; 199, 316-331.
[27] Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. Int J Biochem. Cell Biol 2007; 39, 44-84.
[28] Arianmanesh M, McIntosh R, Lea RG, Fowler PA, Al-Gubory KH. Ovine corpus luteum proteins, with functions including oxidative stress and lipid metabolism, show complex alterations during implantation. J Endocrinol 2011; 210, 47-58.
[29] Nakamura T, Ishigami T, Makino N, Sakamoto K. The downregulation of glutathione peroxidase causes bovine luteal cell apoptosis during structural luteolysis. J Biochem 2001; 129, 937-942.

Publicado

2018-06-29

Cómo citar

Márquez, A., Aranguren, A., Salas, Y., Márquez, Y., & López-Ortega, A. A. (2018). Presencia de la enzima glutatión-s-transferasa en cuerpo lúteo bovino. Gaceta De Ciencias Veterinarias, 21(2), 38-44. Recuperado a partir de https://revistas.uclave.org/index.php/gcv/article/view/822

Número

Sección

Artículos de investigación original